скачать книгу бесплатно
Проанализируйте потенциальные физико-химические и биологические свойства соединения на основе его химической формулы:
Перечислите все известные вам шестичленные гетероциклы.
Составьте формулу пиридина Предположите физико-химические и биологические свойства пиридинсодержащих биоорганических соединений.
Проанализируйте потенциальные физико-химические и биологические свойства двух родственных соединений на основе их химической структуры:
Раздел 2. Аминокислоты и простые белки
ЧТО НЕОБХОДИМО ЗНАТЬ В ДАННОЙ ТЕМЕ?
Основные термины и понятия
Гидрофильность
Гидрофобность
Амфифильность (амфотерность)
Аминокислоты
Цвиттер-ион
Пептидная (амидная) связь
Пептиды
Белки
Нативная структура белка (активность)
Денатурация белка
Ренатурация
Фолдинг белка
Мисфолдинг белка
Болезни, связанные с мисфолдингом белка
Шапероны
Денатурация, факторы денатурации (с причинами)
Изоэлектрическая точка (ИЭТ, pI)
Олигомерный белок
Белковая субъединица (протомер)
Домен в молекуле белка
Гистоны
Глутатион
Карнозин,
Коллаген,
Эластин,
Пепсин
Инсулин
Биуретовая реакция
Нингидриновая реакция
Ксантопротеиновая реакция
Реакция Фоля
Заменимые аминокислоты (с перечислением)
Незаменимые аминокислоты (с перечислением)
Протеиногенные аминокислоты
Непротеиногенные аминокислоты (с примерами)
Нестандартные аминокислоты (примеры и функции)
Физико-химические свойства аминокислот
Диализ
Хроматография
Уровни структурной организации белка
Первичная структура белка
Вторичная структура белка
Третичная структура белка
Четвертичная структура белка
Изоэлектрическая точка белка
Альфа-спираль
Бета-складчатость
Связи, участвующие в стабилизации разных уровней структурной организации белка
Знать:
Различные способы классификации аминокислот
Амфотерность аминокислот
Заменимость и незаменимость аминокислот
Процесс биосинтеза белка
Механизм образования пептидов в организме – прицельный (специфический) протеолиз белков или синтез ферментными системами из аминокислот
Примеры непротеиногенных аминокислот (бета-аланин, орнитин, цитруллин, ГАМК) и их биологическую роль в организме,
Роль шаперонов в фолдинге белков
Уровни структурной организации белков (первичная, вторичная, третичная и четвертичная)
Строение и биологические свойства важнейших пептидов: вазопрессин, окситоцин, аспартам, глутатион, карнозин, ангиотензин
Роль убиквитина в деградации внутриклеточных белков
Протеинопатии
Строение важнейших белков (коллаген, эластин, инсулин, пепсин, трипсин, лизоцим, гистоны,)
Методы разделения и анализа аминокислот, белков (высаливание, хроматография, электрофорез, гель-фильтрация, ультрацентрифугирование, секвенирование)
Методы очистки белков (диализ)
Уметь объяснить:
Как заряжается аминогруппа и диссоциирует карбоксильная группа в молекуле аминокислоты
Наличие зарядов в молекуле белка
Какой связью и с какими аминокислотными остатками в белках связываются остатки фосфата, остатки углеводов
Полярность (гидрофильность) и неполярность (гидрофобность) биоорганических молекул, их кислотность, основность и склонность к ОВР
Уметь изображать формулы
20 протеиногенных аминокислот, 5 азотистых оснований, соединять аминокислоты в пептиды и анализировать их состав и заряды
ПЕРЕЧЕНЬ ЗАДАНИЙ ДЛЯ ВЫПОЛНЕНИЯ
ЗАДАНИЕ 1
Перед вами общий план строения ?-аминокислот:
Составьте формулы простейших аминокислот, в которых:
а) R = – H,
б) R = – CH
Дайте химические и тривиальные названия полученных аминокислот.
В формуле (б) сдвиньте аминогруппу из альфа-положения в бета-положение. Какие биологические изменения возникнут в связи с изменением структуры аминокислоты? Какова биологическая роль бета-аланина?
Пояснение:
ЗАДАНИЕ 2
Допишите формулу аминокислоты, в которой имеется 4 атома углерода, аминогруппа находится в ?-положении. Дайте химическое название полученной аминокислоте и предположите ее биологические свойства.
Решение:
– С – С – С – С -
ЗАДАНИЕ 3
Перед вами химическая формула диаминомонокарбоновой аминокислоты лизин (Лиз, Lys, K):
В представленной формуле пронумеруйте все положения углерода, начиная от карбоксильной группы по систематической номенклатуре, а также обозначьте альфа (?), бета (?) и другие положения. Дайте оценку суммарного заряда лизина при рН =7,0; 2,0 и 13,0. С чем связано изменение заряда личина при изменении рН?
Решение:
ЗАДАНИЕ 4
(Примечание: если вы встретили задание со звездочкой, то это задание является немного более сложным. Вы можете сделать попытку выполнить его, либо переходите к следующему заданию.)
Аминокислоты являются амфолитами, для которых характерно наличие рКа1 (?-COOH), pКа2 (?-NH
). Например, для глицина это значения 2,34 и 9,5. Это легко установить методом кислотно-основного титрования (см рис.)
Рис. 1.
В зависимости от рН функциональные группы аминокислот могут находиться в протонированной и депротонированной форме. В таблице приведены значения рКа для функциональных групп лизина (Лиз). Составьте формулу Лиз при рН 11,5 (щелочное значение), подпишите протонированные и депротонированные группы.
